Intrinsisch ungeordnete Proteine und Peptide spielen wichtige Rollen in der Biologie, aber das Fehlen definerter Strukturen und die hohe Variabilität in Sequenz und konformationellen Vorlieben machen es schwierig, solche Systeme als Ziel zu bestimmen. Peptidspezifische Antikörper wurden durch Immunisierung oder Bibliotheksselektion erhalten, jedoch erfordern diese Methoden erhebliche Anstrengungen und ungeordnete Antigene sind nach der Injektion anfällig für Degradation. Die computergestützte Gestaltung von Proteinen, die fähig sind, entfaltete Peptide auf Basis ihrer Sequenz zu erkennen, stellt daher eine wichtige Herausforderung dar.