L'IA conçoit des protéines à coquille virale
Une équipe internationale dirigée par le professeur Sangmin Lee de l'université POSTECH en Corée, en collaboration avec le professeur David Baker de l'Université de Washington, a conçu des structures protéiques artificielles à grande échelle inspirées des virus naturels. Publiée dans la revue Nature, cette recherche utilise l'intelligence artificielle pour reproduire un principe biologique appelé quasi-symétrie. Contrairement aux méthodes précédentes limitées par des conceptions purement symétriques, cette approche permet à un seul type de protéine de s'organiser spontanément en coques sphériques creuses de tailles variables. Les chercheurs ont adapté un outil d'IA nommé RFdiffusion pour concevoir des unités de base formées de trois protéines. En ajustant précisément les angles et la courbure entre ces blocs, ils ont permis aux protéines d'occuper simultanément des environnements pentagonaux et hexagonaux, imitant ainsi la façon dont les virus construisent leurs enveloppes. Des tests par microscopie cryoélectronographique ont confirmé que ces protéines artificielles s'auto-assemblent en structures sphériques mesurant entre 70 et 220 nanomètres. La plus petite adopte la forme d'un ballon de soccer nanométrique, tandis que la plus grande dépasse trois fois cette dimension. Cette avancée représente un progrès majeur pour les nanocages protéiques, considérées comme la plateforme la plus prometteuse pour les thérapies de nouvelle génération. Grâce à leur capacité à encapsuler des médicaments, des matériels génétiques ou des enzymes, tout en permettant la fixation d'antigènes à leur surface, ces structures ouvrent la voie à des systèmes de livraison ciblée et à des vaccins plus efficaces. En écartant le recours aux protéines virales existantes, la technologie démontre qu'une conception entièrement artificielle et assistée par IA peut maîtriser finement la taille et la forme des assemblages moléculaires. Des travaux complémentaires seront consacrés au contrôle précis des dimensions via des échafaudages internes ou des acides nucléiques. Le professeur Lee, auteur correspondant d'une étude et coauteur d'une seconde publiée simultanément dans Nature sur des cages à deux composants, souligne que cette méthode prouve que la complexité moléculaire ne dépend pas uniquement d'une symétrie parfaite, mais surtout d'une géométrie locale rigoureusement contrôlée. Cette avancée pourrait accélérer considérablement le développement de médicaments et de vaccins personnalisés.
