Une équipe de recherche internationale, incluant des scientifiques du Lawrence Berkeley National Laboratory, a dévoilé dans Nature Communications un nouvel outil révolutionnaire nommé AQuaRef. Ce programme combine les calculs de mécanique quantique et l'intelligence artificielle pour déterminer la structure des protéines avec une précision sans précédent. Cette percée marque une avancée majeure par rapport aux méthodes existantes, qui ont du mal à cartographier des protéines complexes ou à identifier les interactions non covalentes essentielles au maintien de leur forme. Actuellement, la cartographie des structures protéiques repose sur la fusion de données expérimentales, issues de techniques comme la cristallographie aux rayons X ou la microscopie cryo-électronique, et de données théoriques issues de banques de structures connues. Cependant, ces approches traditionnelles sont limitées car elles ne couvrent pas toutes les entités chimiques définies et ignorent souvent les subtils mécanismes d'attraction qui stabilisent les protéines. Nigel Moriarty, chercheur au Berkeley Lab et membre de l'équipe, a souligné que comprendre ces structures est fondamental pour décrypter les mécanismes biologiques, que ce soit pour identifier les causes de maladies ou pour optimiser la production d'énergie chez les plantes. AQuaRef, intégré à la suite logicielle Phénix utilisée mondialement par les biologistes structurels, surmonte ces limitations. Développé en collaboration avec l'Université de Carnegie Mellon après cinq ans de travail conjoint et quinze ans de recherche incrémentale, le programme utilise des outils d'apprentissage automatique pour calculer l'énergie et les forces au niveau quantique. Cela rend le raffinement à l'échelle quantique, auparavant trop coûteux en temps de calcul, désormais réalisable pour des protéines scientifiquement pertinentes. Les résultats du test sur soixante-et-onze expériences sont concluants. AQuaRef a généré des informations structurelles de meilleure qualité à un coût de calcul nettement inférieur, tout en maintenant une adéquation égale ou supérieure aux données expérimentales. Parmi les succès notables, le programme a correctement déterminé la position des protons dans la protéine DJ-1, une structure humaine réputée pour sa difficulté de cartographie et associée à certaines formes de la maladie de Parkinson. Au-delà de la preuve de concept, cette technologie ouvre la voie à des applications étendues dans la conception de médicaments pour l'industrie pharmaceutique. Les impacts potentiels s'étendent également au-delà de la santé humaine, vers une meilleure compréhension de la photosynthèse pour améliorer la productivité des cultures, ainsi que vers le mappage des protéines végétales pour la production de biocarburants. L'équipe vise désormais à élargir la portée de son outil pour inclure des structures plus diverses. Comme le conclut Moriarty, cette nouvelle approche représente un changement de paradigme qui promet de transformer profondément le domaine de la détermination de la structure protéique, avec des bénéfices quasi infinis pour la science et la société.