Wissenschaftler entdecken „Superfamilie“ von Bakterienjägerproteinen

Wissenschaftler entdecken neue „Superfamilie“ von bakteriellen Prädatorenprotein Ein internationales Forschungsteam, angeführt von Wissenschaftlern der Universität Birmingham, hat ein neues Protein in Bakterien identifiziert, das unser Verständnis darüber, wie diese Organismen mit ihrer Umgebung interagieren, erheblich verändern könnte. Das Protein, bekannt als PopA, wurde in dem bakteriellen Prädatoren Bdellovibrio bacteriovorus gefunden. Es bildet eine einzigartige fünfteilige Struktur, die sich von den üblichen ein- oder dreiteiligen Strukturen ähnlicher Proteine unterscheidet. Die Forscher nutzten fortgeschrittene Bildgebungstechniken, um herauszufinden, dass PopA eine schüsselartige Form aufweist, die Teile der bakteriellen Zellmembran einfangen kann. Wenn PopA—ein äußeres Membranprotein (OMP)—in E. coli-Bakterien eingeführt wird, führt es zu Schäden an deren Membranen. Dies deutet darauf hin, dass PopA eine wichtige Rolle bei der Jagd und Verschlingung anderer Bakterien durch Bdellovibrio spielen könnte. Seine Fähigkeit, Lipide (Fette) einzufangen, legt nahe, dass Bakterien komplexere Wege haben, mit ihrer Umgebung zu interagieren, als bisher angenommen. Durch strukturelle Analysen und künstliche Intelligenz-gestützte Suchen konnten die Forscher zeigen, dass PopA-Homologe—Proteine, die einer ähnlichen Struktur und Funktion entsprechen—in verschiedenen bakteriellen Arten vorkommen und Tetramer, Hexamer und sogar Nonamer bilden. Alle diese Proteine teilen die charakteristische Eigenschaft, Lipide einzufangen. Dies deutet auf eine weit verbreitete, bisher unbekannte „Superfamilie“ von Proteinen hin. Professor Andrew Lovering von der Universität Birmingham, der Hauptautor der Studie, betonte die Bedeutung des Fundes: „Unsere Entdeckung ist bedeutend, da sie das bisherige Wissen der Wissenschaftler über bakterielle Proteine infrage stellt. Die einzigartige Struktur und Funktion von PopA zeigt, dass Bakterien komplexere Interaktionen mit ihrer Umgebung haben als bisher angenommen.“ Diese Erkenntnis könnte neue Möglichkeiten zur Erforschung der Funktionsweise und Interaktion von Bakterien eröffnen. Daraus lassen sich neue Ansätze zur Bekämpfung schädlicher Bakterien ableiten, was für die Medizin und Biotechnologie wichtige Implikationen hat. Die Studie, veröffentlicht in „Nature Communications“, führte zudem zur Identifikation einer weiteren neuen Protein-Familie, die ringförmige Strukturen bildet. Dies erweitert unser Wissen über bakterielle Proteine und legt nahe, dass der Mechanismus zur Ringbildung häufiger vorkommt als bisher gedacht. Mit Hilfe von Röntgenstrahlungskristallographie, Kryo-Elektronenmikroskopie und molekularen Dynamiksimulationen konnte das Team nachweisen, dass PopA, das bisher als Bd0427 bekannt war, eine zentrale Lipiden-fangende Höhlung bildet. Dies ist außergewöhnlich, da das Standardmodell der Membranproteinbildung darauf abzielt, Lipide auszuschließen. Äußere Membranproteine (OMPs) erfüllen eine Vielzahl von Funktionen, darunter Signale übermitteln, sich an Wirtszellen binden, wichtige Reaktionen katalysieren und Stoffe/Nährstoffe in und aus Organellen im menschlichen Körper transportieren. Ein tieferes Verständnis der natürlichen Variabilität von OMPs könnte von Antibakterikaentwicklung bis hin zur synthetischen Biologie Vorteile bieten. Industrieexperten beurteilen die Entdeckung als potentiell revolutionär. Sie könnte nicht nur unser Verständnis von bakteriellen Interaktionen erweitern, sondern auch zu neuen therapeutischen Ansätzen führen. Die Universität Birmingham, bekannt für ihre fortschrittlichen Forschungsmethoden, hat in dieser Studie wieder einmal ihre führende Rolle in der Molekularbiologie unterstrichen.