科学家揭示细菌“超级家族”捕食者蛋白的独特结构和功能

科学家们在细菌中发现了一种新型蛋白，这种蛋白被称为PopA，可能颠覆我们对细菌与其环境互动方式的理解。这项研究发表在《自然通讯》杂志上，由英国伯明翰大学领导的国际团队进行。研究人员通过先进的显微成像技术揭示，PopA蛋白具有一种独特的五重结构，能够形如碗状并俘获细菌膜的部分成分。 研究发现，当将PopA蛋白引入大肠杆菌时，它会导致细菌膜受损，这表明PopA蛋白可能在Bdellovibrio bacteriovorus（一种捕食其他细菌的细菌）的攻击和分解过程中发挥作用。此外，PopA蛋白的脂质（脂肪）捕捉能力也提示了细菌与周围环境互动的新机制。 通过对PopA蛋白的结构分析以及人工智能驱动的搜索，研究人员发现，存在于多种不同细菌中的PopA同源蛋白可以形成四聚体、六聚体甚至九聚体，而且都具有脂质捕捉特征。这一发现表明，存在一个先前未被识别的广泛分布的“超家族”蛋白，这些蛋白具备相似的功能和结构特点。 负责该研究的伯明翰大学教授安德鲁·拉夫林（Andrew Lovering）表示，“我们的发现意义重大，因为它挑战了科学家过去对细菌蛋白的认知。PopA的独特结构和功能表明，细菌以比我们想象中更复杂的方式与其环境互动。” 这项研究不仅发现了新的蛋白质家族，还拓展了我们对细菌蛋白质结构及其功能的理解。研究团队利用X射线晶体学、冷冻电子显微镜和分子动力学等多种方法证明，PopA蛋白（之前被命名为Bd0427）内部形成了一个中央脂质捕捉空腔，这与传统的膜蛋白形成模型不同，后者通常以排除脂质为核心。 外膜蛋白（OMP）在生物体中承担多种重要功能，包括信号传递、宿主细胞粘附、关键化学反应的催化以及溶质和营养物质的运输。理解这些蛋白的自然变异性，可能为抗菌药物开发和合成生物学带来诸多好处。 业内专家认为，这一发现不仅为细菌研究提供了新的视角，也可能为开发新型抗菌策略和生物技术工具带来突破。伯明翰大学在微生物学领域拥有深厚的研究背景，该团队的成果再次展示了其在细菌蛋白质研究方面的领先地位。