Découverte d'une "superfamille" de protéines prédatrices chez les bactéries : PopA révèle de nouvelles interactions membranaires

Des chercheurs décortiquent une nouvelle « superfamille » de protéines prédatoriales bactériennes Des scientifiques ont identifié une nouvelle catégorie de protéines chez les bactéries, bouleversant notre compréhension des interactions de ces microorganismes avec leur environnement. Leur découverte, publiée dans la revue Nature Communications, met en lumière une protéine appelée PopA, présente chez le prédateur bactérien Bdellovibrio bacteriovorus. Cette étude internationale, dirigée par des chercheurs de l'Université de Birmingham, a utilisé des techniques d'imagerie avancées pour démontrer que PopA forme une structure pentagonale unique, en contraste avec les configurations monomères ou trimeriques habituellement observées chez les protéines similaires. Les scientifiques ont également découvert que cette protéine possède une forme en bol capable de piéger des parties de la membrane bactérienne à l'intérieur. Lorsque PopA, une protéine de membrane externe (PME), est introduite dans les bactéries E. coli, elle provoque des dommages aux membranes cellulaires. Cette observation suggère que PopA pourrait jouer un rôle clé dans l'attaque et la consommation d'autres bactéries par Bdellovibrio, tout en offrant une nouvelle voie par laquelle les bactéries interagissent avec leur environnement grâce à sa capacité à piéger des lipides, ou acides gras. Les analyses structurales et les recherches aidées par l'intelligence artificielle ont montré que des homologues de PopA, présents dans diverses espèces bactériennes, peuvent former des tétramères, des hexamères, voire des nonamères, tous partageant les mêmes caractéristiques de piégeage lipidique. Ces résultats indiquent l'existence d'une « superfamille » de protéines largement répartie et jusqu'alors inconnue. Le principal auteur de l'étude, le Professeur Andrew Lovering de l'Université de Birmingham, a déclaré : "Notre découverte est majeure parce qu'elle remet en question ce que les scientifiques savaient sur les protéines bactériennes. La structure unique et la fonction de PopA soulignent que les bactéries utilisent des méthodes plus complexes pour interagir avec leur environnement qu'on ne le pensait." Cette avancée pourrait ouvrir de nouvelles perspectives pour comprendre le fonctionnement et les interactions des bactéries, menant potentiellement à de nouvelles approches pour cibler les bactéries pathogènes. Ces innovations auront des implications importantes pour la médecine et la biotechnologie. L'étude a également découvert une autre famille de protéines qui forment des structures en anneau, ce qui étend encore davantage notre connaissance des protéines bactériennes. Cette découverte suggère que la capacité à s'assembler en anneaux pourrait être plus commune que ce qui était supposé jusqu'à présent. En utilisant une combinaison de cristallographie des rayons X, de microscopie électronique cryogénique et de dynamique moléculaire, l'équipe a prouvé que PopA, précédemment connue sous le nom de Bd0427, forme une cavité centrale piégeant les lipides. Ceci est remarquable, car le modèle classique de la formation des protéines de membrane est basé sur l'exclusion des lipides. Les PMEs accomplissent une gamme variée de fonctions, notamment la signalisation, l'adhésion à des cellules hôtes, la catalyse de réactions essentielles et le transport de solutés et de nutriments à l'intérieur et à l'extérieur des organelles du corps humain. Une meilleure compréhension de la variabilité naturelle des PMEs peut avoir des bénéfices allant de l'élaboration de nouveaux antibiotiques à l'utilisation de la biologie synthétique. Cette recherche apporte donc des éléments cruciaux pour élargir nos connaissances sur les bactéries et explorer leurs mécanismes d'interaction inexplorés, ouvrant ainsi la voie à des applications futuristes et innovantes dans divers domaines scientifiques.